home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00418 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.3 KB  |  68 lines
  1. **********************************
  2. * Signal peptidases I signatures *
  3. **********************************
  4.  
  5. Signal peptidases (SPases) [1]  (also  known  as leader peptidases) remove the
  6. signal peptides from secretory proteins.  In prokaryotes three types of SPases
  7. are known: type I (gene lepB) which is responsible for  the  processing of the
  8. majority  of  exported pre-proteins;  type II (gene lsp)  which  only  process
  9. lipoproteins, and a third type involved in the processing of pili subunits.
  10.  
  11. SPase I (EC 3.4.99.36) is an integral membrane protein that is anchored in the
  12. cytoplasmic membrane  by  one (in B. subtilis)  or two (in E. coli) N-terminal
  13. transmembrane domains  with  the  main  part  of the protein  protuding in the
  14. periplasmic space. Two residues have  been shown [2,3] to be essential for the
  15. catalytic activity of SPase I: a serine and an lysine.
  16.  
  17. SPase I  is  evolutionary  related  to  THE yeast mitochondrial inner membrane
  18. proteases 1  and  2 (gene IMP1 and IMP2) which  catalyze the removal of signal
  19. peptides required for the targeting of proteins from the mitochondrial matrix,
  20. across the inner membrane, into the inter-membrane space [4].
  21.  
  22. In eukaryotes the removal  of signal  peptides  is  effected  by an oligomeric
  23. enzymatic complex composed  of  at  least  five subunits: the signal peptidase
  24. complex (SPC).  The SPC is located in the endoplasmic  reticulum membrane. Two
  25. components  of mammalian SPC, the 18 Kd (SPC18) and the 21 Kd (SPC21) subunits
  26. as well as  the yeast SEC11 subunit  have   been shown [5] to share regions of
  27. sequence similarity with prokaryotic SPases I and yeast IMP1/IMP2.
  28.  
  29. We have developed  three  signature  patterns  for  these proteins.  The first
  30. signature contains  the  putative active site  serine,  the  second  signature
  31. contains the putative active  site  lysine  which  is not conserved in the SPC
  32. subunits, and the third signature corresponds to a conserved region of unknown
  33. biological significance  which  is  located  in  the C-terminal section of all
  34. these proteins.
  35.  
  36. -Consensus pattern: [GS]-[GDE]-S-M-x-P-[AT]-[LF]
  37.                     [S is an active site residue]
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40.  
  41. -Consensus pattern: K-R-[LIVMSTA](2)-G-[LIVM]-P-G-D-x-[LIVM]
  42.                     [K is an active site residue]
  43. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL SPases I
  44.  from prokaryotes as well as yeast IMP1.
  45. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  46.  
  47. -Consensus pattern: [LIVMFYW](2)-x(2)-G-D-N-x(3)-[SND]-x(2)-[SG]
  48. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  49. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 4.
  50.  
  51. -Expert(s) to contact by email: von Heijne G.
  52.                                 gvh@csb.ki.se
  53.                                 Dalbey R.E.
  54.                                 rdalbey@magnus.acs.ohio-state.edu
  55.  
  56. -Last update: June 1994 / Text revised.
  57.  
  58. [ 1] Dalbey R.E., von Heijne G.
  59.      Trends Biochem. Sci. 17:474-478(1992).
  60. [ 2] Sung M., Dalbey R.E.
  61.      J. Biol. Chem. 267:13154-13159(1992).
  62. [ 3] Black M.T.
  63.      J. Bacteriol. 175:4957-4961(1993).
  64. [ 4] Nunnari J., Fox T.D., Walter P.
  65.      Science 262:1997-2004(1993).
  66. [ 5] van Dijl J.M., de Jong A., Vehmaanpera J., Venema G., Bron S.
  67.      EMBO J. 11:2819-2828(1992).
  68.